Kinase اور Phosphatase کے درمیان فرق | Kinase بمقابلہ Phosphatase
Kinase vs vs Phosphatase
فرق Kinase اور Phosphatase کے درمیان یہ حقیقت یہ ہے کہ یہ دو انزائیمس دو مخالف عمل کی حمایت کرتے ہیں. Kinase اور فاسفیٹس دو اہم انزیمیں ہیں جو حیاتیاتی نظام میں پایا فاسفیٹ کے ساتھ نمٹنے. انزیمز تین جہتی گلوبلر پروٹین ہیں جو خلیات میں بہت سے بائیو کیمیکل ردعمل کے لئے حیاتیاتی اتپریرک کے طور پر کام کرتی ہیں. اس کی صلاحیت کی وجہ سے، انزائیمز کی آمد زندگی کی ارتقاء میں سب سے اہم واقعات میں سے ایک کے طور پر سمجھا جاتا تھا. مخصوص کیمیکل بانڈز پر زور دیتے ہوئے انزیمیں بائیو کیمیکل رد عمل کی شرح میں اضافہ کرتے ہیں. Kinase اور Phosphatase پروٹین فاسفوری لشن میں دو ضروری انزیمز شامل ہیں. پروٹین فاسفوری لشن پروٹین کے اہم افعال کو سہولت دیتا ہے، بشمول سیلولر میٹابولزم، سیل تفاوت، ترقی کے دوران سگنل ٹرانسمیشن، پروٹین فاسفوری لشن، پروٹین انووں کی اصلاحاتی تبدیلیوں کو اے ٹی پی انووں سے فاسفیٹ گروپ کے اضافے میں شامل ہوتا ہے، جبکہ ڈیفاسفوریشن پروٹین سے فاسفیٹ گروپوں کو ہٹانے میں شامل ہے. Phosphorylation اور dephosphorylation عمل kinase اور فاسفیٹس انزائمز क्रमی طور پر catalyzed ہیں. اس مضمون میں، kinase اور فاسفیٹس کے درمیان فرق بحث کی جائے گی کیمیائیس اور فاسفیٹس کے بارے میں اہم حقائق کو اجاگر کرکے.
کنیس کیا ہے؟
کنکشنیں اینجیمز کا گروپ ہے جو فاسفوری لشن رد عملوں کو سنبھالنے کے لۓ اے ٹی پی سے پروٹین انوولوں سے فاسفیٹ گروپوں کے علاوہ. اے پی پی میں ایشیا پی کے پیدا کرنے کے لئے فاسفیٹ فاسفیٹ بانڈ کی خرابی کے ساتھ بڑے پیمانے پر توانائی کی رہائی کی وجہ سے فاسفوری لشن ردعمل غیرضابطہ ہے. بہت سے مختلف قسم کے پروٹین کھنسی ہیں اور ہر ایک کینیس مخصوص پروٹین یا پروٹین کے سیٹ کے فاسفوریولیٹنگ کے لئے ذمہ دار ہے. تاہم، عام طور پر امینو ایسڈ ڈھانچہ پر غور کرتے ہوئے، کوائف تین فاسفیٹ گروپوں کو تین قسم کے امینو ایسڈ میں شامل کرسکتے ہیں، جو اپنے آر گروپ کے ایک حصے کے طور پر OH گروپ پر مشتمل ہوسکتا ہے. یہ تین امینو ایسڈ سیرین، threonine، اور tyrosine ہیں. ان تین امینو ایسڈ substrates کی بنیاد پر پروٹین کھنسیوں کی درجہ بندی کی جاتی ہے. سیرین / threonine kinase کلاس سب سے زیادہ cytoplasmic پروٹین کی طرح. فاسفوریشن کے عمل کے دوران، کھنسی یا تو پروٹین کی سرگرمیوں میں اضافہ یا کم کر سکتی ہے. تاہم، سرگرمی فاسفوریشن کی سائٹ پر منحصر ہے اور پروٹین کی ساخت فاسفوری لیپت ہونے کی بنا پر ہے.
فاسفوریشن کی ریورس ردعمل،
ڈاسففوریشن فاسفیٹس انزائمز کی طرف سے catalyzed ہے
. dephosphorylation کے دوران، فاسفیٹس فاسفیٹ گروپ پروٹین انوولوں سے ہٹاتا ہے. لہذا، ایک فاسفیٹس کی طرف سے فعال ایک پروٹین کو غیر فعال کیا جا سکتا ہے. تاہم، dephosphorylation ردعمل reversible نہیں ہے. خلیوں میں موجود بہت سے مختلف فاسفیٹس موجود ہیں. کچھ فاسفیٹس ایک مخصوص یا ڈاسففوریٹیٹس ایک یا چند پروٹین ہے جبکہ دیگر پروٹین کی ایک وسیع رینج میں فاسفیٹ کو ہٹا دیں. فاسفیٹس ہائیڈولیسز ہیں کیونکہ وہ ڈیففورسلیشن کے لئے پانی کی انو کا استعمال کرتے ہیں. سبسیٹیٹ کی مخصوصیت پر مبنی، فاسفیٹس پانچ طبقات میں تقسیم کیا جا سکتا ہے یعنی؛ ٹائروسروائن مخصوص فاسفیٹس، سیرین / threonine مخصوص فاسفیٹس، دوہری نردجیکرن فاسفیٹس، histidine فاسفیٹس، اور لپڈ فاسفیٹس .
• کنٹیز انزائٹس اے ٹی پی انوولوں سے فاسفیٹ گروپوں کے علاوہ پروٹین کے فاسفوریشن کو نکالنا. فاسفیٹس انزیمس پروٹین سے فاسفیٹ گروپوں کو ہٹانے کے ذریعے ڈاسفورلیشن رد عمل کو متحرک کرتے ہیں.
• Kinase فاسفیٹ گروپوں کو حاصل کرنے کے لئے اے ٹی پی کا استعمال کرتا ہے، جبکہ فاسفیٹس فاسفیٹ گروپوں کو دور کرنے کے لئے پانی کی انوولوں کا استعمال کرتے ہیں.
• کنٹینز جو کھنس کی طرف سے چالو ہیں فاسفیٹس کی طرف سے غیر فعال کیا جا سکتا ہے.
تصاویر کی عدالت:
Bdoc13 (CC BY-SA 3. 0)
بایسفائل (سی سی BY-SA 3. 0)